Microsoft Word - European_Journal_of_Chemistry_1_4_2010_307_311_155


European Journal of Chemistry 1 (4) (2010) 307‐311 

 
European Journal of Chemistry 

ISSN 2153‐2249 (Print) / ISSN 2153‐2257 (Online)  2010 EURJCHEM 
DOI:10.5155/eurjchem.1.4.307‐311.155 

   

 

European Journal of Chemistry 
Journal homepage: www.eurjchem.com 

 
     

Thermodynamic investigation of a new water‐soluble porphyrin  
with calf thymus DNA 

Hamid Dezhampanaha,*, Abdol‐Khalegh Bordbarb and Shahram Tangestaninejadb 

a Department of Chemistry, Faculty of Science, University of Guilan, Rasht, IR­0098, Iran 
b Laboratory of Biophysical Chemistry, Department of Chemistry, University of Isfahan, Isfahan, IR­81746­73441, Iran 

*Corresponding author at: Department of Chemistry, Faculty of Science, University of Guilan, Rasht, IR­0098, Iran. Tel.: +98.131.3233262; fax: +98.131.3233262. 
E­mail address: h.dpanah@guilan.ac.ir  (H. Dezhampanah). 

 
 

   

     
ARTICLE INFORMATION    ABSTRACT
Received: 07 June 2010 
Received in revised form: 10 July 2010 
Accepted: 21 September 2010 
Online: 31 December 2010 

KEYWORDS 

  The  equilibrium  binding  of  a  new  water–soluble  tetra‐cationic  porphyrin,  5‐(1‐(4‐
carboxybutyl) pyridinium‐4‐yl)10,15,20‐tris(1‐methylpyridinium‐4‐yl) porphyrin  (5‐CBPyP) 
with  calf  thymus  DNA  in  comparison with meso‐tetrakis(4‐N‐methyl pyridinium)porphyrin 
(TMPyP) has been studied in 7.5 mM phosphate buffer, pH=7.2  and at various temperatures 
by  UV‐Vis  absorption,  fluorescence  spectroscopies  and  viscosity  measurement.  The 
thermodynamic parameters were calculated by van’t Hoff equation at various temperatures. 
The values of ‐137.13±1.22 kJ/mol and ‐337.21±4.75 J/mol.K for 5‐CBPyP and ‐159.12±1.22 
kJ/mol  and  ‐406.11±4.45  J/mol.K  for  TMPyP,  were  estimated  for  enthalpy  and  entropy 
changes  of  interaction,  respectively.  The  data  indicate  that  the  process  is  exothermic  and 
enthalpy driven suggesting that electrostatic forces play a considerable role in the interaction 
process.  The  results  of  spectroscopic  techniques  and  viscosity measurement  represent  the 
intercalation  mode  of  binding  for  both  porphyrins  and  higher  binding  affinity  of  TMPyP 
respect to 5‐CBPyP. 

Porphyrin 
Thermodynamics of binding 
Optical absorption 
Fluorescence 

 
1. Introduction 
 

Cationic  porphyrin  macrocycles  represent  a  large  and 
expanding  class  of  compounds  which  have  application  in 
biology,  medicine,  catalysis,  and  materials  [1].  Interaction 
porphyrins  and  metalloporphyrins  with  DNA  have  a 
considerable  interest  due  to  their medical  applications.  Their 
special  properties:  high  optical  absorption,  relatively  high 
quantum  yields  of  triplet  state  and  fluorescence,  or 
paramagnetism  of  some metal  complexes,  provide  the  use  of 
porphyrin  in  medicine,  as  active  compounds  in  radiological 
[2,3], magnetic resonance imaging [4,5] of cancer detection and 
as  photosensitizers  in  photodynamic   therapy  (PDT)  of  cancer 
[6,7].  Porphyrin  demonstrates  the  photodynamic  activity 
against  psoriasis  atheromatous  plaque,  viral  and  bacterial 
infections including HIV as well [8]. 

Cationic  porphyrins  are  considered  as  double  functional 
compounds  that  strongly  bind  to  DNA  and  photodynamically 
modify  the  target  site  of  a  DNA  molecule  by  a  mechanism 
similar to that of anti‐cancer antibiotics such as bleomycin and 
daunomycin based on the DNA cleavage [9‐11]. The interaction 
of  cationic  porphyrins  with  synthetic  and  natural  DNA  and 
other  biological  molecules  has  been  widely  studied  using 
visible  absorption  spectroscopy  and  circular  dichroism  (CD), 
fluorescence,  Raman,  NMR,  ESR,  viscometry,  foot  printing, 
kinetic methods and X‐ray crystallography [12‐37]. 

There  are  a  number  of  advantages  of  studying  the  DNA 
binding  interactions  of  cationic  metalloporphyrins  [38,39]. 
First, that these molecules bind to nucleic acids in ways similar 
to  “real”  anti‐tumor  drugs,  i.e.,  by  intercalative  or  external 
binding  modes,  makes  these  porphyrins  powerful  probes  of 
drug‐DNA interactions, as well as DNA structure. Second, their 

high  solubility  and  weak  tendency  to  aggregate  in  water 
(except  at  very  high  porphyrin  concentrations)  make  them 
suitable  for  investigation  under  a  wide  variety  of  solution 
conditions.  Third,  by  varying  the metal  center  and  peripheral 
substituents,  the  porphyrin’s  binding  mode  to  nucleic  acid 
duplexes  can  be  easily  “tuned”  to  be  the  intercalative  or 
external type. 

The  binding  strength  of  porphyrin  to  DNA  is  one  of  the 
important  parameters  on  its  efficacy.  The  thermodynamic 
parameters of binding can also help us to obtain more insights 
into the molecular nature of interactions. Hence, determination 
of  thermodynamic  parameters  governing  DNA‐porphyrin 
complex  formation makes deeper  insight  into molecular  basis 
of DNA‐porphyrin interactions. 

The extensive exploration of  cationic porphyrins has been 
hitherto  limited  to  cationic  porphyrins  with  alkyl  connected     
4‐position of  pyridine  and  its  various derivatives.  Introducing 
some  bioactive moieties  onto  the  periphery  of  the  porphyrin 
has been performed in DNA photocleavage and antitumor [40]. 
The binding mode of porphyrin‐DNA is affected by  location of 
the  substituent  groups  on  the  periphery  of  the  porphyrins 
[41,42]. 

In the present study, the interaction of a new water–soluble 
tetracationic  porphyrin,  5‐(1‐(4‐carboxybutyl)   pyridinium‐4‐
yl)10,15,20‐tris(1‐methylpyridinium‐4‐yl) porphyrin  (5‐
CBPyP), with  calf  thymus  deoxy  ribose  nucleic  acid  (ct‐DNA), 
has  been  studied  in  comparison  with  meso‐tetrakis  (4‐N‐
methyl pyridinium)   porphyrin  (TMPyP),  with  positively 
charged  pyridinium  groups  (Scheme   1).  The  study  was  done 
using  various  techniques  such  as  UV‐Vis  absorption, 
fluorescence  spectroscopy  and  viscosity  measurement. 
Running  the  interaction experiments  at  various  temperatures, 



308  Dezhampanah et al. / European Journal of Chemistry 1 (4) (2010) 307­311 
 

 

let  us  to  estimate  all  of  the  thermodynamic  parameters  of 
interactions  and  obtain  useful  information  regard  binding 
mechanism. 
 

Scheme 1 
 
2. Materials and methods  
 

Porphyrins  were  prepared  and  purified  according  to 
literature  methods  [43,44].  5,10,15,20‐tetrapyridyl  porphyrin 
(TPyP)  (Fluka),  5‐bromopentanoate,  methyl  iodide  (Acros 
chemicals)  were  used  as  received.  TMPyP  was  obtained  by 
methylation  of  TPyP  [12].  For  the  preparation  of  5‐CBPyP, 
TPyP was alkylated with an excess of ethyl 5‐bromopentanoate 
in  CHCl3/EtOH,  leading  to  a  mixture  of  different N‐alkylation 
products,  out  of  which  5‐(1‐(4‐ethoxycarbonyl)butyl)pyridini 
um‐4‐yl)‐10,15,20‐tripyridylporphyrin bromide was separated 
by chromatography on a short silica gel column and obtained in 
a  reasonable 33% yield. The present preparation afforded  the 
ester  in  a  large  scale  associated  with  an  easy  separation  of 
expected  isomer.  The  remaining  three  free  pyridine 
substituents were then quantitively alkylated by methyl iodide 
to  afford  the  teracationic  porphyrin.  The  ester  function  was 
hydrolyzed  with  aqueous  HCl  to  the  corresponding  acid  5‐
CBPyP in 91% yield. The precipitated iodide salt of porphyrins 
were  dissolved  in  0.1  N  HCl  and  then  applied  to  an  ion‐
exchange  column  (Dowex  1×8  Cl‐  form  resin,  mesh  size  200–
400 nm, Merck) to replace the counter anion with the chloride 
ion. 

All experiments were run in phosphate buffer (consisted of 
2.5 mM NaH2PO4 + 5 mM Na2HPO4 dissolved in Milli‐Q quality 
water) at pH=7.2. Calf thymus DNA was purchased from Sigma. 
To prepare ct‐DNA stock solution; 2 mg of DNA was dissolved 
in 1 mL of phosphate buffer the day before the experiment and 
stored at 4 oC. The concentration of DNA and porphyrins were 
determined  from  their    optical  absorption  using  molar 

absorption  coefficients ε260nm=1.320×104 M‐1.cm‐1  for    ct‐DNA  

(i.e.  reported  in  molar  base  pairs)  and ε423nm=2.492×105  M‐1. 

cm‐1,  ε423nm=1.588×105  M‐1.cm‐1,  for  TMPyP  and  5‐CBPyP, 
respectively,  at  their  Soret  bands  [45,46].  The  titration  was 
made  by  addition  of  the  ct‐DNA  stock  solution  into  a  1  mL 
cuvette  containing  the  porphyrin  solution  of  appropriate 
concentration. 

For  the  optical  absorption  experiments  the  porphyrin 
solutions were prepared in concentrations varying in the range 
from 3  to  50.0  µM.  The  absorption  spectra were  recorded  on 
Cary  500  scan  UV‐Vis‐NIR  spectrophotometer.  The 
spectrophotometric  titration experiments were  run at various 
temperatures. 

Emission spectra of Ethidium bromide (EB) bound to DNA 
in  the absence and presence of  the TMPyP and 5‐CBPyP were 
recorded on a spectrofluorimeter Shimadzu model RF‐5000. In 
a typical experiment, titration of a mixed DNA and EB solution 
with porphyrin in phosphate buffer was performed by stepwise 
addition of porphyrin solution in the same buffer directly to the 
cuvette. The concentration of DNA and EB were 1.50×10‐5 and 
5.00×10‐6 M, respectively. The solutions were excited at 515 nm 
and  the  emitted  light  intensity was measured  in  the  range  of 
520‐800  nm.  Both UV‐Vis  and  fluorescence  spectra were  also 
corrected for dilution. The temperature was kept constant with 
±1 oC during titration experiments. 

The  viscosity  of  ct‐DNA  solutions  was  measured  at 
30±0.1oC using an Ubbelohde viscometer. Typically, 10.0 mL of 
phosphate  buffer was  transferred  to  the  viscometer  to  obtain 
the  reading  of  flow  time.  For  determination  of  solution 
viscosity, 10.0 mL of buffered solution of 160 µM ct‐DNA was 
taken to the viscometer and a flow time reading was obtained. 
An  appropriate  amount  of  porphyrin  was  then  added  to  the 
viscometer to give a certain r (r = [porphyrin]/[DNA base pair]) 
value while keeping the ct‐DNA concentration constant, and the 
flow time was read. The flow times of samples were measured 
after  the  achievement  of  thermal  equilibrium  (30  min).  Each 
point measured was  the  average of  at  least  five  readings. The 
data obtained were presented as relative viscosity, η/ηo versus 
r,  where  η  is  the  reduced  specific  viscosity  of  DNA  in  the 
presence of porphyrin and ηo is the reduced specific viscosity of 
ct‐DNA alone [32,33]. 
 
3. Results and discussion 
 
3.1. The analysis of the optical absorption spectra 
 

The optical absorption spectrum of both porphyrins shows 
four Q‐bands and a Soret band feature. Beer’s law experiments 
were  carried  out  for  porphyrins  in  homogeneous  aqueous 
solutions at pH = 7.2 and the molar absorptivity of these bands 
were calculated. The fixed amount of cationic porphyrins (3 M 
of  TMPyP  and  5.3  M  of  5‐CBPyP)  in  phosphate  buffer  was 
titrated  with  a  stock  solution  of  ct‐DNA  at  the  various 
temperatures.  The  spectral  features  of  studied  porohyrins  at 
various DNA concentrations were shown in Figure 1 and 2. As 
shown  in  these  figures,  the  intensity of  the Soret band at 424 
nm decreased at the earlier addition of DNA. The observed red 
shift of the Soret band during the titration suggests the binding 
of  the  porphyrin  to  ct‐DNA.  Cationic  porphyrin  TMPyP 
exhibited 62% hypochromism and 15 nm red shift of the Soret 
band,  however  in  the  case  of  5‐CBPyP  changes  with  37% 
hypochromism and 11 nm red shift of the Soret band in UV–Vis 
spectra was observed. 

 

  
Figure 1. (A). Absorption  spectra of TMPyP  (3 M)  in  the absence  (a)  and 
presence of calf thymus‐DNA; 1.3 M (b), 3.8 M (c), 6.2 M (d), 7.5 M (e), 
in  7.5  mM  Phosphate  buffer,  pH  7.2  and  at  25  oC.  (B)  The  variation  of 
absorbance at the Soret band (424 nm) versus mole ratio of DNA to TMPyP. 

 
The  intercalative  binding  porphyrins  to  a  DNA  helix  has 

been  characterized  by:  (i)  large  red  shift  (∆λ  ≥  15  nm)  and 
hypochromic  (H  ≥  35%)  shifts  of  their  Soret  maxima,  (ii) 
negative  (‐)  induced  CD  activity  in  the  Soret  region,  and  (iii) 
high  selectivity  for  GC‐rich  DNA  sequences  [12].  In  contrast, 
outside binders displayed:  (i) much smaller  red shifts  (∆λ ≤ 8 
nm)  and  little  hypochromicity  (H  ≤  10%),  and  sometimes 
hyperchromicity of their Soret maxima, (ii) positive (+) induced 
CD bands in the Soret region, and (iii) a distinct preference for 



Dezhampanah et al.  / European Journal of Chemistry 1 (4) (2010) 307­311  309 
 

 
 

AT‐rich minor groove segments. With respect to the mentioned 
documents,  our  studied  porphyrins  bind  to  DNA  through 
intercalation. The presence of  isosbestic points  in their UV‐Vis 
titration  spectra  confirms  the  homogeneous  binding  mode 
(Figure 1 and 2).  

 

 

 
 

Figure 2. (A). Absorption spectra of 5‐CBPyP (5.3 M) in the absence (a) and 
presence of calf  thymus‐DNA; 1.98 M (b), 13.9 M (c), 15.9 M (d), 17.9 M 
(e),  in 7.5 mM phosphate buffer,  pH=7.2  and  at  25  oC.  (B) The  variation of 
absorbance at the Soret band (423 nm) versus mole ratio of DNA to 5‐CBPyP. 

 
Binding constants for the interaction of cationic porphyrins 

with  DNA  were  determined  by  analysis  of  absorption 
spectrophotometric titrations data. The changes in absorbance 
of the Soret band upon addition of DNA were monitored at the 
maximum  of  the  Soret  band.  The  apparent  binding  constant, 
Kapp of cationic porphyrins to DNA was calculated using Eq. 1 
 

)(

1

)(

][

)(

][

fbappfb

total

fapp

total

K

DNADNA

 






    (1) 

 

Where app ,  f   and  b   correspond  to  Aobsorved/[porphyrin], 

the  extinction  coefficient  for  the  free  porphyrin  and  the 
extinction coefficient for the porphyrin in the fully bound form, 
respectively. In the plot of 

)(

][

fapp

totalDNA

 
 versus 

totalDNA][ , 
appK  

is given by  the ratio of  the slope  to  the  intercept  [47‐49]. The 
apparent  binding  constants  of  TMPyP  and  5‐CBPyP  were 
estimated and used for calculation of Gibbs free energy change 
of reaction at various temperatures. 
 
3.2. Thermodynamics of DNA–porphyrin binding process 
 

The  energetics  of  protein‐ligand  equilibrium  can  be 
conveniently  characterized  by  three  thermodynamic 
parameters;  the standard Gibbs  free energy, ΔGo,  the standard 
molar enthalpy, ΔHo, and the standard molar entropy, ΔSo. ΔGo 
can  be  calculated  from  the  equilibrium  constant,  K,  of  the 
reaction  using  the  familiar  relationship,  KRTG ln    in 
which R and T are gas constant and the absolute temperature, 
respectively.  If  heat  capacity  change  for  the  reaction, 

pC ,  is 

essentially  zero,  the  van’t Hoff  equation  (Eq.  2)  gives  a  linear 
plot of ln K versus 1/T. 
 

  






T

RHK o 1
/ln         (2)  

 
The  standard enthalpy and entropy change of binding can 

be estimated from the slope and Y‐intercept of the plot of ΔGo/T 

versus  1/T,  respectively.  Such  plots  for  binding  of  these 
porphyrin complexes to DNA in phosphate buffer are shown in 
Figure  3  and  their  calculated  thermodynamic  parameters  at    
25  oC  are  reported  in  Table  1.  The  obtained  linear  van’t  Hoff 
plots  have  indicated  that  there  is  no  change  in  heat  capacity 
over  the  temperature  range  20–40  oC.  Therefore,  the  values 
obtained  for  ΔGo,  ΔHo  and  ΔSo  serve  as  thermodynamic 
parameters  of  porphyrin–DNA  interactions.  It  has  been 
revealed that the standard free‐energy changes for porphyrin‐
DNA  interaction  are  large  and  negative  that  representing 
relative  high  affinity  of  these  porphyrins  to  DNA.  It  has  also 
been indicated that the binding process is exothermic for both 
porphyrins.  The  calculated  thermodynamic  parameters 
represent  the  lower  affinity  and  smaller  exothermicity  of  5‐
CBPyP binding to DNA. In the other word, the lower affinity of 
5‐CBPyP  has  enthalpic  origin.  The  enthalpic  nature  of  the 
reaction  can  be  related  to  the  significant  role  of  electrostatic 
interactions in binding process. A convenience interpretation of 
such  observation  can  be  related  to  the  introduction  of  a 
negative  charge  on  the  perphery  of  the  5‐CBPyP  (the  ‐
(CH2)4COOH  moiety  is  fully  deprotonated  at  pH=7.2).  The 
presence  of  such  negative  charge  should  hamper  the 
interaction  with  the  negatively  charged  phosphate  groups  of 
the nucleic acid. This can be also the origin of the unanticipated 
result  of  diffiusion  into  the double helix  from opposite  site  of 
substitution.  The  binding  of  porphyrins  are  enthalpically 
driven,  with  unfavorable  entropic  contribution  that may  be  a 
result of disrupted structured water because of the interaction 
of the hydrophobic forces (π system of macrocycle) with water 
at each porphyrin structure. 

 

    Figure 3. The van’t Hoff plots of DNA‐Binding of  TMPyP () and 5‐CBPyP (). 
 
Table 1. Calculated thermodynamic parameters for binding of 5‐CBPyP and 
TMPyP to ct‐DNA in 7.5 mM phosphate buffer pH = 7.2, at 25 oC. 

Compound  Log K 
(1/M)  

ΔGo  
(kj/mol)  

ΔHo 
(kj/mol) 

ΔSo  
(j/mol)  

5‐CBPyP  6.53±0.01  ‐37.25±0.11  ‐137.73±1.22  ‐337.21±4.75 
TMPyP  6.79±0.01  ‐38.73±0.16  ‐159.75±1.22  ‐406.11±4.45 

 
3.3. Viscosity 
 

Optical  or  photophysical  probes  generally  provide 
necessary, but not sufficient, clues to support an  intercalative‐ 
binding model. Hydrodynamic measurements that are sensitive 
to  length  increases  (i.e.  viscosity,  sedimentation,  rotational 
diffusion  as  measured  by  transient  electric  diffusion)  are  the 
least  ambiguous  and  most  critical  tests  of  the  intercalation 
model  in  solution.  The  DNA  helix  lengthens  as  the  base  pairs 
are  separated  to  accommodate  the  bound  ligand  for  the 
intercalation  of  the  molecule,  leading  to  increase  in  DNA 
viscosity.  Hydrodynamic  methods  are  thus  suitable  to  detect 



310  Dezhampanah et al. / European Journal of Chemistry 1 (4) (2010) 307­311 
 

 

such changes and, in the absence of crystallographic structural 
data,  provide  essential  evidence  to  support  the  intercalation 
model.  In contrast, partial and/or nonclassical  intercalation of 
ligands could bend (or kink) the DNA helix, reduce its effective 
length  and  in  turn,  its  viscosity.  The  effect  of  TMPyP  and             
5‐CBPyP  on  the  viscosity  of  DNA  is  shown  in  Figure  4.  The 
relative  viscosity  of  DNA  increases  with  increase  in  the 
concentration  of  the  two  porphyrins,  a  behavior  which  is 
similar  to  that  of  the  classical  intercalator  (i.e.  ethidium 
bromide)  [50‐52].  The  viscosity  results  unambiguously  show 
that  TMPyP  and  5‐CBPyP  porphyrin  bind  with  DNA  by  an 
intercalative mode,  this  results  are  in  agreement with  optical 
absorption experiments. 

 

 
Figure 4. Effect  of  increasing  amounts of TMPyP  ()  and 5‐CBPyP  ()  on 
the  relative  viscosities  of  ct‐DNA  at  30  ±  0.1  ◦C  and  [DNA]=160  M    
(r =[Porphyrin/[DNA]). 
 
3.4. Fluorescence spectroscopic studies 
 

Ethidium bromide (EB) emits  intense  fluorescence  light  in 
the  presence  of  DNA,  due  to  its  strong  intercalation  between 
the  adjacent  DNA  base  pairs.  It  was  previously  reported  that 
the enhanced fluorescence can be quenched by the addition of a 
second molecule [53,54]. The quenching extent of fluorescence 
of EB bound to DNA is used to determine the extent of binding 
between the second molecule and DNA. The emission spectra of 
EB  bound  to DNA  in  the  absence  and  the  presence  of  TMPyP 
and 5‐CBPyP are given in Figure 5A and 6A, respectively. In this 
case,  the  reduction  in  emission  intensity  could  be  due  to 
displacement  of  EB  from  the  interaction  sites  by  these 
porphyrins,  and  representing  that  binding  constants  of  these 
porphyrins to ct‐DNA are comparable with binding constant of 
EB to DNA which is in the order of 106 M‐1 [53]. 

According to the classical Stern–Volmer equation [54]:  
 

rK
I

I
sv 1           (3) 

 
Where  Io  and  I  are  the  fluorescence  intensities  in  the  absence 
and the presence of porphyrin, respectively, Ksν a linear Stern–
Volmer quenching constant, r the ratio of total concentration of 
porphyrin  that  of  DNA.  The  fluorescence  quenching  curves  of 
EB  bound  to  DNA  by  the  porphyrins  are  shown  in  Figure  5B 
and 6B. The quenching plots illustrate that the quenching of EB 
bound  to DNA by  the porphyrins  are  in  good  agreement with 
the  linear  Stern–Volmer  equation,  which  also  proves  that  the 
porphyrins  bind  to  DNA.  In  the  plot  of  Io/I  versus 
[porphyrin]/[DNA],  K  is  given  by  the  ratio  of  the  slope  to 
intercept. The values of 45.62 and 14.14 were estimated for Ksν 
of TMPyP and 5‐CBPyP, respectively. Such values of quenching 
constant suggest  that  the  interaction of  these porphyrins with 
DNA is of strange intercalation [53,55]. 

Figure 5. (A). Emission spectra of EB (5 M) bound to DNA (12 M) in the 
absence  (a)  and  presence  of  TMPyP;  0.15 M  (b),  0.3 M  (c),  0.45 M  (d), 
0.60 M (e), 0.75 M (f), 0.90 M (g), in 7.5 mM phosphate buffer, pH=7.2, λex 
= 510 nm. (B) The corresponding Stern‐Volmer plot for quenching process of 
EB by TMPyP. 
 

 

Figure 6. (A). Emission spectra of EB  (5M) bound  to DNA (12 M)  in  the 
absence  (a)  and  presence  of    5‐CBPyP;  0.31 M  (b),  0.62 M  (c),  0.94 M 
(d),1.25 M (e), 1.56 M (f), 1.88 M, in 7.5 mM phosphate buffer, pH=7.2, λex 
= 510 nm. (B) The corresponding Stern‐Volmer plot for quenching process of 
EB by 5‐CBPyP. 
 
Acknowledgement 

 
The  financial  supports of Research Council  and Center  for 

Graduate  studies  of  Isfahan  University  and  Guilan  University 
are gratefully acknowledged.  
 
References 
 
[1]. Anderson,  M.  E.;  Barrett,  A.  G.  M.;  Hoffman,  B.  M.  J.  Inorg.  Biochem. 

2000, 80, 257‐260.  
[2]. Hambright, P.; Fawwaz, R.; Valk, P.; McRac, J.; Bearden, A. J. Bioinorg. 

Chem. 1975, 5, 87‐92.  
[3]. Zanelli, G. D.; Kaclin, A. C. Br. J. Radiol. 1981, 53, 403‐407.  
[4]. Chen, C.; Cohen, J. S.; Myers, C. E.; Sohn, M. FEBS Lett. 1984, 168, 70‐

74.  
[5]. Patronas, N. J.; Cohen, M.; Knop, R. H.; Dwyer, A. J.; Colcher, D.; Lundy, 

J.; Mornex, F.; Hambright, P.; Sohn, M.; Myers, C. E. Cancer Treatment 
Rep. 1986, 70, 391‐395.  

[6]. Del, A. M.; Batlle, C. J. Photochem. Photobiol. 1993, 20, 5‐22.  
[7]. Bonnett, R. Chem. Soc. Rev. 1995, 24, 19‐33.. 
[8]. Ben‐Hur, I.; Horowitz, B.; Photochem. Photobiol. 1995, 62, 383‐388.  
[9]. Pratviel, G.; Bernadou, J. Meunier, B. Metal Ions in Biological Systems, 

Marcel Dekker, New York, 1996.  
[10]. Burger, R. M. Chem. Rev. 1998, 98, 1153‐1169.  
[11]. Niedle,  S.;  Sanderson,  M.  R.  Molecular  Aspects  of  Anti‐cancer  Drug 

Action, Verlag Chemie GmBH, Weinheim, 1983.  
[12]. Pasternack, R. F.;  Gibbs, E.  J.; Villafranca,  J.  J. Biochemistry 1983, 22, 

2406‐2414.  
[13]. Makundan,  N.  E.;  Petho,  G.;  Dixon,  D. W.; Marzilli,  L.  G.  Inorg. Chem. 

1995, 34, 3677‐3687.  
[14]. Pasternack, R. F. Chirality 2003, 15, 329‐332.  



Dezhampanah et al.  / European Journal of Chemistry 1 (4) (2010) 307­311  311 
 

 
 

[15]. Yin, Y. B.; Wang, Y. N.; Ma,  J. B. Spectrochimica Acta Part A 2006, 64, 
1032‐1038.  

[16]. Luca,G. D.; Romeo, A.; Scolaro, L. M. J. Phys. Chem. B 2005, 109, 7149‐
7158.  

[17]. Bordbar, A. K.; Tangestaninegad, S.; Eslami, A. J. Biochem. Mol. Biol. & 
Biophys. 2001, 5, 143‐152.  

[18]. Bordbar, A. K.; Eslami A.; Tangestaninegad,  S.  J. Porphyr. Phthalocya. 
2002, 6, 225‐232.  

[19]. Bordbar,A . K.; Ghaderi, A. R.; Safaei, E.; Tangestaninejad, S.; Eslami, E.; 
Saboury, A. A; Moosavi‐Movahedi, A. A. Bull. Korean Chem. Soc. 2003, 
24, 547‐551.  

[20]. Bordbar, A. K.; Eslami, A.; Tangestaninejad, S. Polish J. Chem. 2003, 77, 
283‐293.  

[21]. Asadi, M.; Bordbar, A. K.; Safaei, E., Ghasemi, J. J. Mol. Struc. 2004, 705, 
41‐47.  

[22]. Bordbar,  A.  K.;  Davari,  M.;  Safaei,  E.;  Mirkhani,  V.  J.  Porphyr. 
Phthalocya. 2007, 11, 139‐147.  

[23]. Bordbar, A. K.; Keshavarz, M. Biochem.: An Indian Journal 2007, 1, 1, 1‐
7.  

[24]. Bordbar,  A.  K.;  Keshavarz,  M.;  Zare  K.;  Aghaei,  H.  Phys.  Chem.  Liq. 
2006, 44, 4, 457–464.  

[25]. Bordbar, A. K.; Mohammadi, K.; Keshavarz, M.; Dezhampanah, H. Acta 
Chim. Slov. 2007, 54, 336–340.  

[26]. Nafisi, S.; Saboury, A. A.; Keramat , N.; Neault , J. F.; Tajmir‐Riahi, H. A. 
J. Mol. Struc. 2007, 827, 35‐43.  

[27]. Novy, J.; Urbanova, M; Volka, K. J. Mol. Struc. 2005, 748, 17–25 
[28]. Sari,  M.  A.;  Battioni,  J.  P.;  Dupre,  D.;  Mansuy,  D.;  LePecq,  J.  B. 

Biochemistry, 1990, 29, 4205‐4215.  
[29]. Butje, K.; Schneider, J. H.; Kim, J. P.; Wang, Y.; Ikuta, S.; Nakamoto, K. J. 

Inorg. Biochem. 1989, 37, 119‐134.  
[30]. Strickland,  J.  A.;  Marzilli,  L.  G.;  Wilson,  W.  D.;  Zon,  G.  Inorg.  Chem. 

1989, 28 4191‐4198.  
[31]. Dougherty, G.; Pasternack, R. F.; Biophys. Chem. 1992, 44, 9‐11.  
[32]. Banville,  D.  L.;  Marzilli,  L.  G.;  Strickland,  J.  A.;  Wilson,  W.  D. 

Biopolymers 1986, 25, 1837‐1858.  
[33]. Gray, T. A.; Yue, K. T.; Marzilli, L. G.  J.  Inorg. Biochem. 1991, 41, 205‐

219.  
[34]. Ward,  B.;  Skorobogaty,  A.;  Dabrowiak,  J.  C.  Biochemistry.  1986,  25, 

7827‐7833.  
[35]. Ford, K.; Fox, K. R.; Neidle, S.; Waring, M. J. Nucl. Acids Res. 1987, 15, 

2221‐2234.  
[36]. Pasternack,  R.  F.;  Gibbs,  E.  J.;  Vilafranca,  J.  J. Biochemistry 1983, 22, 

5409‐5417.  
[37]. Lipscomb,  L.  A.;  Zhou,  F.  X.  Presnell,  S.  R.;  Woo,  R.  J.;  Peek,  M.  E.; 

Plaskon, R. R.; Williams, L. D. Biochemistry 1996, 35, 2818‐2823.  
[38]. Kang, J.; Wu, H.; Lu, X.; Wang, Y.; Zhou, L. Spectrochemica Acta Part A 

2005, 61, 2041‐2047.  
[39]. Neault, H. F.; Tajmir‐Riahi, H. A. Biophys. J. 1999, 76, 2177‐2182.  
[40]. Han, H.; Langley, D. R.; Rangan, A.; Hurley, L. H. J. Am. Chem. Soc. 2001, 

123, 902–8913.  
[41]. Ding,  L.;  Casas,  C.;  Etemad‐Moghadam,  G.;  Meunier,  B. New  J.  Chem. 

1990, 14, 421– 431.  
[42]. Marzilli, L. G. New J. Chem. 1990, 14, 409–420.  
[43]. Casas, C.; Saint‐James, B.; Lacey, C. J.; Munier, B. J. Org. Chem. 1993, 58, 

2913‐2917.  
[44]. Jakobs, A.; Bernadou, J.; Meunier. B. J. Org. Chem. 1997, 62, 3505‐3510.  
[45]. Pasternack, R. F; Bustamante, C.; Collings, P. J.; Giannetto, A.; Gibbs, E. 

J. J. Am. Chem. Soc. 1993, 115, 5393‐5399.  
[46]. Pasternack, R. F.; Collings, J. P. Science 1995, 269, 935‐939.  
[47]. Pyle,  A.  M.;  Rehman,  J.  P.;  Meshoyrer,  R.;  Kumar,  C.  V.;  Turro,  N.  J.; 

Barton, J. K. J. Am. Chem. Soc. 1989, 111, 3051‐3058.  
[48]. Onuki,  J.;  Ribas,  A.  V.;  Medeiros,  M.  H.  G.  ;  Araki,  K.;  Toma,  H.  E.; 

Catalani, L. H.; Mascio, P. D. Photochem. Photobiol. 1996, 63, 272‐277.  
[49]. Mettath, S.; Munson, B. R.; Pandey, R. K. Bioconj. Chem. 1999, 10, 94‐

102.  
[50]. Cory, M.; Mckee, D. D.; Kagan,  J.; Henry, D. W.; Miller,  J.  J. Am. Chem. 

Soc. 1985, 107, 2528‐2536.  
[51]. Waring, M. J. J. Mol. Biol. 1965, 13, 269‐282.  
[52]. Hiort,  C.;  Lincoln,  P.;  Norden,  B.  J. Am.  Chem.  Soc. 1993,  115,  3448‐

3454.  
[53]. Baguley, B. C.; LeBret, M. Biochemistry 1984, 23, 937‐943.  
[54]. Lakowicz, J. R.; Webber, G.; Biochemistry 1973, 12, 4161‐4170.  
[55]. Liu, J.; Zhang, T. X.; Lu, T. B.; Qu, L. H.; Zhou. H.; Zhang, Q. L.; Ji, L. N. J. 

Inorg. Biochem. 2002, 91, 269‐276.